L-Cystine CAS: 56-89-3 99% Kristal bodas atawa bubuk kristalin
| Nomer Katalog | XD90322 |
| Ngaran Produk | L-Sistin |
| CAS | 56-89-3 |
| Formula Molekul | C6H12N2O4S2 |
| Beurat Molekul | 240.30 |
| Rincian gudang | Ambient |
| Kode Tarif Harmonized | 29309013 |
Spésifikasi produk
| Penampilan | Kristal bodas atanapi bubuk kristalin |
| Assay | 99% |
| Kelas | USP32 |
| rotasi husus | -215 ° ka -225 ° |
| logam beurat | <0,0015% |
| AS | 1,5 ppm max |
| SO4 | 0,040% max |
| Fe | <0,003% |
| Leungitna dina Drying | 0,20% max |
| Sisa on Ignition | 0,10% max |
| Cl | 0,10% max |
Struktur kristal kompléx carboxypeptidase T (CpT) kalayan analog substrat fénilalanin sareng arginin - asam bénzilsuccinic sareng (2-guanidinoethylmercapto)asam suksinat - ditangtukeun ku metode ngagantian molekular dina resolusi 1,57 Å sareng 1,62 Å pikeun netelakeun profil spésifik substrat. tina énzim.Résidu Leu211 sareng Leu254 konservatif (ogé aya dina karboksipeptidase A sareng karboksipeptidase B) ditingalikeun janten determinan struktural pikeun ngakuan substrat hidrofobik, sedengkeun Asp263 pikeun pangakuan substrat anu muatanana positip.Mutasi tina determinan ieu ngarobah profil substrat: varian CpT Leu211Gln acquires sipat karboksipeptidase B-kawas, sarta varian CpT Asp263Asn nu karboksipeptidase A-kawas selectivity.The Pro248-Asp258 loop interacting jeung Leu254 na Tyr255 ieu ditémbongkeun tanggung jawab pangakuan résidu C-terminal substrat urang.Substrat ngariung dina subsite S1 'ngarah kana pergeseran ligand-dep endent loop ieu, sarta gerakan ranté samping Leu254 induces susunan ulang konformasi résidu Glu277 krusial pikeun katalisis.Ieu mangrupikeun wawasan novél kana selektivitas substrat metallocarboxypeptidases anu nunjukkeun pentingna interaksi antara subsite S1 sareng pusat katalitik.
